Амин хүчлийг трансаминжуулах гэдэг нь амин бүлгийн эхлэл бодисоос аммиак үүсэхгүйгээр кето хүчил рүү молекул хоорондын шилжилтийг хэлнэ. Энэ урвалын онцлог, мөн биологийн утгыг илүү нарийвчлан авч үзье.
Нээлтийн түүх
Амин хүчлийн трансаминжих урвалыг 1927 онд Зөвлөлтийн химич Крицман, Брайнштейн нар нээжээ. Эрдэмтэд булчингийн эд дэх глютамины хүчлийг ариутгах үйл явц дээр ажиллаж, пирувийн болон глютамины хүчлийг булчингийн эд эсийн нэгэн төрлийн найрлагад нэмснээр аланин ба α-кетоглутарийн хүчил үүсдэг болохыг тогтоожээ. Энэхүү нээлтийн өвөрмөц байдал нь үйл явц нь аммиак үүсэх замаар явагдаагүй явдал байв. Туршилтын явцад тэд амин хүчлүүдийн трансаминжих нь буцах боломжтой процесс гэдгийг олж мэдсэн.
Урвалууд үргэлжлэх үед аминофераза (трансмаминаза) гэж нэрлэгддэг тусгай ферментүүдийг катализатор болгон ашигласан.
Процессын онцлогууд
Трансаминжихэд оролцдог амин хүчлүүд нь монокарбоксилын нэгдлүүд байж болно. Лабораторийн судалгаагаар трансаминжих нь тогтоогдсонкето хүчил бүхий аспарагин ба глютамин нь амьтны эдэд байдаг.
Амин бүлэг шилжүүлэхэд идэвхтэй оролцох нь трансаминазын коэнзим болох пиридоксаль фосфатыг авдаг. Харилцан үйлчлэлийн явцад үүнээс пиридоксамин фосфат үүсдэг. Ферментүүд нь энэ процессын катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг: оксидаза, пиридоксаминаза.
Урвалын механизм
Амин хүчлийн трансаминыг Зөвлөлтийн эрдэмтэд Шемякин, Браунштейн нар тайлбарлав. Бүх трансаминазууд нь коэнзим пиридоксаль фосфаттай байдаг. Түүний хурдасгадаг дамжуулах урвалууд нь механизмын хувьд ижил төстэй байдаг. Уг процесс нь хоёр үе шаттайгаар явагдана. Нэгдүгээрт, пиридоксаль фосфат нь амин хүчлээс функциональ бүлгийг авч, кето хүчил ба пиридоксамин фосфат үүсгэдэг. Хоёр дахь шатанд α-кето хүчилтэй урвалд орж, пиридоксаль фосфат, харгалзах кето хүчил нь эцсийн бүтээгдэхүүн болж үүсдэг. Ийм харилцан үйлчлэлд пиридоксаль фосфат нь амин бүлгийн тээвэрлэгч болдог.
Амин хүчлийг энэ механизмаар дамжуулж байгаа нь спектрийн шинжилгээний аргаар батлагдсан. Одоогоор амьд биетэд ийм механизм байдгийг нотлох шинэ нотолгоо бий.
Биржийн процесс дахь үнэ цэнэ
Амин хүчлийн трансамин нь ямар үүрэг гүйцэтгэдэг вэ? Энэ үйл явцын үнэ цэнэ нь нэлээд том юм. Эдгээр урвалууд нь химийн, физик,биологийн хүчин зүйлс, D- ба L-амин хүчлүүдтэй холбоотой үнэмлэхүй стереохимийн өвөрмөц байдал.
Амин хүчлийг трансаминжуулахын биологийн утгыг олон эрдэмтэд шинжилсэн байдаг. Энэ нь бодисын солилцооны амин хүчлийн үйл явцын нарийвчилсан судалгааны сэдэв болсон. Судалгааны явцад трансдеаминжуулалтыг ашиглан амин хүчлийг трансаминжуулах үйл явцын боломжийн талаархи таамаглал дэвшүүлсэн. Эйлер амьтны эдэд зөвхөн L-глютамины хүчил нь амин хүчлүүдээс өндөр хурдтайгаар деаминд ордог бөгөөд энэ процессыг глутамат дегидрогеназа хурдасгадаг болохыг олж мэдсэн.
Глютамины хүчлийг деаминжуулах, трансаминжуулах үйл явц нь буцах урвал юм.
Клиникийн ач холбогдол
Амин хүчлийн трансаминжуулалтыг хэрхэн ашигладаг вэ? Энэ үйл явцын биологийн ач холбогдол нь эмнэлзүйн туршилт явуулах боломжид оршдог. Жишээлбэл, эрүүл хүний цусны ийлдсэнд 15-20 нэгж трансаминаз байдаг. Органик эдийн гэмтлийн үед эсийн эвдрэл ажиглагдах бөгөөд энэ нь гэмтлээс цус руу трансаминазыг ялгаруулахад хүргэдэг.
Зүрхний шигдээсийн үед шууд утгаараа 3 цагийн дараа аспартатаминотрансферазын түвшин 500 нэгж хүртэл нэмэгддэг.
Амин хүчлийн трансаминжуулалтыг хэрхэн ашигладаг вэ? Биохими нь трансаминазын сорилыг багтаасан бөгөөд үр дүнгийн дагуу өвчтөнийг оношилж, тодорхойлсон өвчнийг эмчлэх үр дүнтэй аргуудыг сонгодог.
Тусгай иж бүрдлийг өвчний клиникийн оношлогоонд ашигладаг.лактатдегидрогеназа, креатинкиназа, трансаминазын идэвхийг хурдан илрүүлэх химийн бодис.
Гипертрансаминаземи нь бөөр, элэг, нойр булчирхайн өвчин, түүнчлэн нүүрстөрөгчийн дөрвөн хлоридын цочмог хордлогын үед ажиглагддаг.
Элэгний цочмог халдварыг илрүүлэхэд орчин үеийн оношлогоонд амин хүчлийг трансаминжуулах, деаминжуулах аргыг ашигладаг. Энэ нь элэгний зарим эмгэгийн үед аланин аминотрансфераза огцом нэмэгдсэнтэй холбоотой.
Шилжүүлгийн оролцогч
Глютамины хүчил энэ үйл явцад онцгой үүрэг гүйцэтгэдэг. Ургамал, амьтны эдэд өргөн тархалт, амин хүчлүүдийн стереохимийн өвөрмөц байдал, катализаторын идэвхжил нь трансаминазыг судалгааны лабораторид судлах сэдэв болгосон. Бүх байгалийн амин хүчлүүд (метионинаас бусад) трансаминжих явцад α-кетоглутарийн хүчилтэй харилцан үйлчилж, кето- ба глютамины хүчил үүсдэг. Энэ нь глутамат дегидрогеназын нөлөөн дор деаминжуулалтад ордог.
Исэлдүүлэх бодисгүйжүүлэх сонголт
Энэ үйл явцын шууд болон шууд бус төрөл байдаг. Шууд деаминжуулалт нь катализатор болгон нэг ферментийг ашиглах явдал бөгөөд урвалын бүтээгдэхүүн нь кето хүчил ба аммиак юм. Энэ үйл явц нь хүчилтөрөгч байгаа гэж үзвэл аэробик аргаар эсвэл агааргүй (хүчилтөрөгчийн молекулгүй) хэлбэрээр явагдаж болно.
Исэлдүүлэх деаминжуулалтын онцлог
Амин хүчлүүдийн D-оксидаза нь аэробикийн процессын катализатор, L-амин хүчлийн оксидаз нь коферментийн үүрэг гүйцэтгэдэг. Эдгээр бодисууд нь хүний биед байдаг ч хамгийн бага идэвхжилтэй байдаг.
Глутамины хүчилд исэлдэлтийн дезаминжилтийн анаэроб хувилбар боломжтой, глутаматдегидрогеназа нь катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг. Энэ фермент нь бүх амьд организмын митохондрид байдаг.
Шууд бус исэлдэлтийн деаминжуулалтын хувьд хоёр үе шатыг ялгадаг. Эхлээд амин бүлэг нь анхны молекулаас кето нэгдэл рүү шилжиж, шинэ кето болон амин хүчлүүд үүсдэг. Цаашилбал кетоскелетон нь тодорхой аргаар катаболизмд орж, трикарбоксилын хүчлийн эргэлт, эд эсийн амьсгалахад оролцдог бөгөөд эцсийн бүтээгдэхүүн нь ус, нүүрстөрөгчийн давхар исэл юм. Өлсгөлөнгийн үед глюкоген амин хүчлүүдийн нүүрстөрөгчийн араг ясыг глюконеогенезид глюкозын молекул үүсгэхэд ашиглана.
Хоёр дахь шат нь амин бүлгийг деаминжуулах замаар устгана. Хүний биед ижил төстэй үйл явц нь зөвхөн глютамины хүчилд л боломжтой байдаг. Энэ харилцан үйлчлэлийн үр дүнд α-кетоглутарийн хүчил ба аммиак үүсдэг.
Дүгнэлт
Аспартатаминотрансфераза ба аланинаминотрансфераза трансаминжих хоёр ферментийн идэвхийг тодорхойлох нь анагаах ухаанд хэрэглэгдэх болсон. Эдгээр ферментүүд нь α-кетоглутар хүчилтэй урвуу харилцан үйлчлэлцэж, амин хүчлээс түүнд функциональ амин бүлгүүдийг шилжүүлж,кето нэгдлүүд ба глютамины хүчил үүсгэдэг. Зүрхний булчин, элэгний өвчний үед эдгээр ферментийн идэвхжил нэмэгддэг ч AST-ийн цусны ийлдэс, гепатитын үед ALT-ийн идэвхжил хамгийн их байдаг.
Амин хүчлүүд нь уургийн молекулуудын нийлэгжилтэнд зайлшгүй шаардлагатай бөгөөд бие махбод дахь бодисын солилцооны үйл явцыг зохицуулах чадвартай бусад олон идэвхтэй биологийн нэгдлүүд: гормон, нейротрансмиттерүүд. Нэмж дурдахад тэдгээр нь холин, креатин зэрэг уураггүй азот агуулсан бодисуудын нийлэгжилтэнд азотын атомын донорууд юм.
Амин хүчлүүдийн кетаболизмыг аденозин трифосфорын хүчлийн нийлэгжилтэнд эрчим хүчний эх үүсвэр болгон ашиглаж болно. Амин хүчлүүдийн энергийн үйл ажиллагаа нь өлсгөлөнгийн үйл явц, түүнчлэн чихрийн шижин өвчний үед онцгой ач холбогдолтой байдаг. Амин хүчлийн солилцоо нь амьд организмд тохиолддог олон тооны химийн өөрчлөлтүүдийн хоорондын холбоог тогтоох боломжийг олгодог.
Хүний биед 35 грамм орчим чөлөөт амин хүчил агуулагддаг ба цусан дахь агууламж нь 3565 мг/дл байдаг. Тэдний ихээхэн хэсэг нь хоол хүнсээр бие махбодид ордог, үүнээс гадна тэдгээр нь өөрийн эдэд байдаг бөгөөд нүүрс уснаас ч үүсдэг.
Олон эсэд (эритроцитоос бусад) зөвхөн уургийн нийлэгжилтэд төдийгүй пурин, пиримидин нуклеотид, биоген амин, мембран фосфолипид үүсэхэд ашиглагддаг.
Өдрийн турш хүний биед 400 гр орчим уургийн нэгдлүүд задарч амин хүчлүүд болон урвуу үйл явц нь ойролцоогоор ижил хэмжээгээр явагддаг.
ДаавууУургууд нь катаболизмын үед бусад органик нэгдлүүдийг нийлэгжүүлэх амин хүчлүүдийн зардлыг гүйцэтгэх чадваргүй байдаг.
Хувьслын явцад хүн төрөлхтөн олон амин хүчлийг бие даан нийлэгжүүлэх чадвараа алдсан тул бие махбодийг тэдгээрээр бүрэн хангахын тулд эдгээр азот агуулсан нэгдлүүдийг хоол хүнснээс авах шаардлагатай болдог.. Амин хүчлүүд оролцдог химийн процессууд нь химич, эмч нарын судалгааны сэдэв хэвээр байна.
