Ямар ч амьд организмын эсэд сая сая химийн урвал явагддаг. Тэд тус бүр нь маш чухал ач холбогдолтой тул биологийн процессын хурдыг өндөр түвшинд байлгах нь чухал юм. Бараг бүх урвалыг өөрийн ферментээр хурдасгадаг. Фермент гэж юу вэ? Тэд торонд ямар үүрэг гүйцэтгэдэг вэ?
Ферментүүд. Тодорхойлолт
"Фермент" гэсэн нэр томьёо нь латин fermentum - исгэгч гэсэн үгнээс гаралтай. Тэдгээрийг Грекийн en zyme буюу "мөөгөнцөр дэх" фермент гэж нэрлэж болно.
Ферментүүд нь биологийн идэвхт бодис тул эсэд тохиолддог аливаа урвал тэдний оролцоогүйгээр явагдах боломжгүй. Эдгээр бодисууд нь катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг. Иймээс аливаа фермент хоёр үндсэн шинж чанартай байдаг:
1) Фермент нь биохимийн урвалыг хурдасгадаг боловч зарцуулагддаггүй.
2) Тэнцвэрийн тогтмолын утга өөрчлөгдөхгүй, харин зөвхөн энэ утгын хүрэхийг хурдасгадаг.
Ферментүүд биохимийн урвалыг мянга, зарим тохиолдолд сая дахин хурдасгадаг. Энэ нь ферментийн аппарат байхгүй тохиолдолд эсийн доторх бүх үйл явц бараг зогсох бөгөөд эс өөрөө үхнэ гэсэн үг юм. Иймд биологийн идэвхит бодис болох ферментийн үүрэг асар их.
Ферментийн олон янз байдал нь эсийн бодисын солилцооны зохицуулалтыг төрөлжүүлэх боломжийг олгодог. Аливаа урвалын каскад янз бүрийн ангиллын олон ферментүүд оролцдог. Биологийн катализаторууд нь молекулын өвөрмөц тогтоцоос шалтгаалан өндөр сонгомол байдаг. Ихэнх тохиолдолд ферментүүд нь уургийн шинж чанартай байдаг тул гуравдагч эсвэл дөрөвдөгч бүтэцтэй байдаг. Үүнийг дахин молекулын өвөрмөц байдлаар тайлбарлав.
Эс дэх ферментийн үйл ажиллагаа
Ферментийн гол үүрэг бол харгалзах урвалыг хурдасгах явдал юм. Устөрөгчийн хэт исэл задрахаас эхлээд гликолиз хүртэлх аливаа процесст биологийн катализатор байх шаардлагатай.
Ферментийн зөв үйл ажиллагаа нь тодорхой субстратын өндөр өвөрмөц чанараар хангадаг. Энэ нь катализатор нь зөвхөн тодорхой урвалыг хурдасгах чадвартай, өөр ямар ч, бүр ижил төстэй урвалыг хурдасгаж чадна гэсэн үг юм. Өвөрмөц байдлын түвшингээс хамааран ферментийн дараах бүлгүүдийг ялгадаг:
1) Зөвхөн нэг урвал катализаторын үед үнэмлэхүй өвөрмөц шинж чанартай ферментүүд. Жишээлбэл, коллагеназа нь коллагеныг задалдаг ба мальтаза нь мальтозыг задалдаг.
2) Харьцангуй өвөрмөц шинж чанартай ферментүүд. Үүнд гидролизийн задрал зэрэг тодорхой ангиллын урвалыг хурдасгах чадвартай бодисууд орно.
Биокатализаторын ажил нь түүний идэвхтэй төв нь субстраттай наалдсан үеэс эхэлдэг. Энэ тохиолдолд нэг нь цоож, түлхүүр гэх мэт нэмэлт харилцан үйлчлэлийн тухай ярьдаг. Энэ нь идэвхтэй төвийн хэлбэр нь субстраттай бүрэн давхцаж байгааг илэрхийлдэг бөгөөд энэ нь урвалыг хурдасгах боломжтой болгодог.
Дараагийн алхам бол урвал өөрөө юм. Ферментийн цогцолборын үйл ажиллагааны улмаас түүний хурд нэмэгддэг. Эцэст нь бид урвалын бүтээгдэхүүнтэй холбоотой ферментийг олж авдаг.
Төгсгөлийн шат бол ферментээс урвалын бүтээгдэхүүнийг салгах бөгөөд үүний дараа идэвхтэй төв нь дараагийн ажилд дахин чөлөөтэй болно.
Схемийн хувьд үе шат бүрт ферментийн ажлыг дараах байдлаар бичиж болно:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P энд S нь субстрат, E нь фермент, P нь бүтээгдэхүүн юм.
Ферментийн ангилал
Хүний биед асар их хэмжээний фермент олддог. Тэдний чиг үүрэг, ажлын талаархи бүх мэдлэгийг системчилсэн бөгөөд үүний үр дүнд нэг ангилал гарч ирсэн бөгөөд үүний ачаар энэ эсвэл тэр катализатор юунд зориулагдсан болохыг тодорхойлоход хялбар болсон. Энд ферментийн үндсэн 6 анги, мөн зарим дэд бүлгүүдийн жишээг үзүүлэв.
Оксидоредуктаза
Энэ ангийн ферментүүд нь исэлдэлтийн урвалыг хурдасгадаг. Нийт 17 дэд бүлэгтэй. Оксидоредуктаза нь ихэвчлэн витамин эсвэл гемээр илэрхийлэгддэг уураг биш хэсэгтэй байдаг.
Оксидоредуктазын дунд дараах дэд бүлгүүд ихэвчлэн олддог:
a) Дегидрогеназууд. Дегидрогеназын ферментийн биохими нь устөрөгчийн атомыг устгах, өөр субстрат руу шилжүүлэхэд оршино. Энэ дэд бүлэг нь ихэвчлэн амьсгалын замын урвалд илэрдэг.фотосинтез. Дегидрогеназын найрлага нь NAD / NADP эсвэл флавопротейн FAD / FMN хэлбэрийн коэнзим агуулсан байх ёстой. Ихэнхдээ металлын ионууд байдаг. Жишээлбэл, цитохром редуктаза, пируватдегидрогеназа, изоцитратдегидрогеназа, элэгний олон фермент (лактат дегидрогеназа, глутамат дегидрогеназа гэх мэт) зэрэг ферментүүд орно.
b) Оксидаза. Хэд хэдэн ферментүүд хүчилтөрөгчийг устөрөгч рүү нэмэхэд катализ хийдэг бөгөөд үүний үр дүнд урвалын бүтээгдэхүүн нь ус эсвэл устөрөгчийн хэт исэл байж болно (H20, H2 0 2). Ферментийн жишээ: цитохром оксидаза, тирозиназа.
c) Пероксидаза ба каталаз нь H2O2-г хүчилтөрөгч, ус болгон задалдаг фермент юм.
d) Оксигеназууд. Эдгээр биокатализаторууд нь субстрат руу хүчилтөрөгчийн нэмэлтийг хурдасгадаг. Допамин гидроксилаза нь ийм ферментийн нэг жишээ юм.
2. Шилжүүлэх.
Энэ бүлгийн ферментүүдийн үүрэг бол радикалуудыг донор бодисоос хүлээн авагч бодис руу шилжүүлэх явдал юм.
a) Метилтрансфераза. ДНХ метилтрансфераза нь ДНХ-ийн хуулбарлах үйл явцыг хянадаг гол ферментүүд юм. Нуклеотидын метилизаци нь нуклейн хүчлийн үйл ажиллагааг зохицуулахад чухал үүрэг гүйцэтгэдэг.
b) Ацилтрансфераза. Энэ дэд бүлгийн ферментүүд ацил бүлгийг нэг молекулаас нөгөөд шилжүүлдэг. Ацилтрансферазын жишээ: лецитинхолестерол ацилтрансфераза (өөхний хүчлээс холестерин руу функциональ бүлгийг шилжүүлдэг), лизофосфатидилхолин ацилтрансфераза (ацил бүлэг нь лизофосфатидилхолин руу шилждэг).
c) Аминотрансфераза нь амин хүчлийг хувиргахад оролцдог фермент юм. Ферментийн жишээ: аланин аминотрансфераза нь амин бүлгийн дамжуулалтаар пируват ба глутаматаас аланин нийлэгжилтийг хурдасгадаг.
d) Фосфотрансфераза. Энэ дэд бүлгийн ферментүүд нь фосфатын бүлгийн нэмэлтийг идэвхжүүлдэг. Фосфотрансферазын өөр нэг нэр, киназ нь илүү түгээмэл байдаг. Жишээлбэл, гексоза (ихэнхдээ глюкоз) болон аспарагины хүчилд фосфорын үлдэгдэл нэмдэг гексокиназа ба аспартаткиназа зэрэг ферментүүд юм.
3. Гидролаза нь молекул дахь холбоог задалж, дараа нь ус нэмдэг ферментийн анги юм. Энэ бүлэгт хамаарах бодисууд нь хоол боловсруулах гол ферментүүд юм.
a) Эстеразууд - эфирийн холбоог тасалдаг. Жишээ нь өөх тосыг задалдаг липаза юм.
b) Гликозидазууд. Энэ цувралын ферментүүдийн биохими нь полимерүүдийн (полисахарид ба олигосахарид) гликозидын холбоог устгахад оршино. Жишээ нь: амилаза, сахараз, мальтаза.
c) Пептидаза нь уургийг амин хүчлүүд болгон задалдаг фермент юм. Пептидазуудад пепсин, трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза зэрэг ферментүүд орно.
г) Амидазууд - хуваагдсан амидын холбоо. Жишээ нь: аргиназа, уреаза, глютаминаза гэх мэт. Амидазын олон ферментүүд орнитины мөчлөгт тохиолддог.
4. Лиазууд нь гидролазтай ижил төстэй ферментүүд боловч молекул дахь холбоог таслах үед ус хэрэглэдэггүй. Энэ ангийн ферментүүд нь үргэлж уургийн бус хэсгийг агуулдаг, тухайлбал, В1 эсвэл В6 витамин хэлбэрээр байдаг.
a) Декарбоксилаза. Эдгээр ферментүүд нь С-С бонд дээр ажилладаг. Жишээ ньглутамат декарбоксилаза эсвэл пируват декарбоксилазын үүрэг гүйцэтгэдэг.
b) Гидратаза ба дегидратаза нь СО холбоог задлах урвалыг хурдасгадаг фермент юм.
c) Амидин-лиазууд - C-N холбоог устгана. Жишээ: аргинин сукцинатын лиаза.
d) P-O lyase. Ийм ферментүүд нь дүрмээр бол субстратын бодисоос фосфатын бүлгийг салгана. Жишээ: аденилат циклаза.
Ферментийн биохими нь тэдгээрийн бүтцэд суурилдаг
Фермент бүрийн чадварыг хувь хүний өвөрмөц бүтцээр нь тодорхойлдог. Фермент нь юуны түрүүнд уураг бөгөөд түүний үйл ажиллагааг тодорхойлоход бүтэц, нугалах зэрэг нь шийдвэрлэх үүрэг гүйцэтгэдэг.
Биокатализатор бүр нь идэвхтэй төвтэй байдгаараа онцлог бөгөөд энэ нь эргээд хэд хэдэн бие даасан функциональ бүсэд хуваагддаг:
1) Каталитик төв нь уургийн тусгай бүс бөгөөд үүгээр дамжин фермент субстраттай холбогддог. Уургийн молекулын конформацаас хамааран катализаторын төв нь янз бүрийн хэлбэртэй байж болох бөгөөд энэ нь түлхүүрийн түгжээтэй ижил аргаар субстраттай таарах ёстой. Ийм цогц бүтэц нь ферментийн уураг яагаад гуравдагч эсвэл дөрөвдөгч төлөв байдалд байгааг тайлбарладаг.
2) Шингээх төв - "эзэмшигч" үүрэг гүйцэтгэдэг. Энд юуны түрүүнд ферментийн молекул ба субстратын молекулын хоорондын холбоо байдаг. Гэсэн хэдий ч шингээлтийн төвөөс үүссэн холбоо нь маш сул байдаг нь энэ үе шатанд каталитик урвал буцах боломжтой гэсэн үг юм.
3) Аллостерийн төвүүдийг дараах байдлаар байрлуулж болноидэвхтэй талбайд, бүхэлд нь ферментийн бүх гадаргуу дээр. Тэдний үүрэг бол ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах явдал юм. Зохицуулалт нь дарангуйлагч молекулууд болон идэвхжүүлэгч молекулуудын тусламжтайгаар явагддаг.
Идэвхжүүлэгч уургууд нь ферментийн молекултай холбогдож үйл ажиллагааг нь хурдасгадаг. Дарангуйлагчид нь эсрэгээрээ катализаторын үйл ажиллагааг саатуулдаг бөгөөд энэ нь хоёр янзаар явагддаг: молекул нь ферментийн идэвхтэй хэсгийн бүс дэх аллостерик сайттай холбогддог (өрсөлдөөнт дарангуйлал), эсвэл уургийн өөр бүсэд наалддаг. (өрсөлдөөнгүй дарангуйлал). Өрсөлдөөнт дарангуйлал нь илүү үр дүнтэй гэж тооцогддог. Эцсийн эцэст, энэ нь субстратыг ферменттэй холбох газрыг хаадаг бөгөөд энэ үйл явц нь дарангуйлагч молекул болон идэвхтэй төвийн хэлбэр бараг бүрэн давхцсан тохиолдолд л боломжтой юм.
Фермент нь ихэвчлэн амин хүчлүүдээс гадна бусад органик болон органик бус бодисуудаас бүрддэг. Үүний дагуу апоферментийг тусгаарладаг - уургийн хэсэг, коэнзим - органик хэсэг, кофактор - органик бус хэсэг. Коэнзимийг нүүрс ус, өөх тос, нуклейн хүчил, витаминаар төлөөлж болно. Хариуд нь кофактор нь ихэвчлэн туслах металлын ионууд юм. Ферментийн үйл ажиллагаа нь түүний бүтцээр тодорхойлогддог: найрлагыг бүрдүүлдэг нэмэлт бодисууд нь катализаторын шинж чанарыг өөрчилдөг. Төрөл бүрийн ферментүүд нь дээрх бүх цогц үүсэх хүчин зүйлсийн хослолын үр дүн юм.
Ферментийн зохицуулалт
Биологийн идэвхт бодис болох ферментүүд нь биед үргэлж шаардлагатай байдаггүй. Ферментийн биохими нь хэт их катализаторын үед амьд эсийг гэмтээж чаддаг. Ферментийн биед үзүүлэх хортой нөлөөллөөс урьдчилан сэргийлэхийн тулд тэдний ажлыг ямар нэгэн байдлаар зохицуулах шаардлагатай.
Т. Ферментүүд нь уургийн шинж чанартай байдаг тул өндөр температурт амархан устдаг. Денатурацийн процесс нь буцаах боломжтой боловч бодисын үйл ажиллагаанд ихээхэн нөлөөлдөг.
pH нь зохицуулалтанд бас чухал үүрэг гүйцэтгэдэг. Дүрмээр бол ферментийн хамгийн өндөр идэвхжил нь төвийг сахисан рН (7.0-7.2) үед ажиглагддаг. Зөвхөн хүчиллэг орчинд эсвэл зөвхөн шүлтлэг орчинд ажилладаг ферментүүд бас байдаг. Тиймээс эсийн лизосомд гидролизийн ферментийн идэвхжил хамгийн их байдаг рН бага байдаг. Хэрэв тэд санамсаргүйгээр хүрээлэн буй орчин нь төвийг сахисан байдалд ойртсон цитоплазм руу орвол тэдний үйл ажиллагаа буурна. "Өөртөө идэх"-ээс ийм хамгаалалт нь гидролазын ажлын онцлогт суурилдаг.
Ферментийн найрлага дахь коэнзим ба кофакторын ач холбогдлыг дурдах нь зүйтэй. Витамин эсвэл металлын ионууд байгаа нь тодорхой ферментийн үйл ажиллагаанд ихээхэн нөлөөлдөг.
Ферментийн нэршил
Биеийн бүх ферментийг ихэвчлэн аль нэг ангилалд хамаарах, түүнчлэн урвалд ордог субстрат зэргээс нь хамааруулан нэрлэдэг. Заримдаа системчилсэн нэршлийн дагуу нэрэнд нэг биш, хоёр субстрат ашиглагддаг.
Зарим ферментийн нэрсийн жишээ:
- Элэгний ферментүүд: лактат-дегидрогеназа, глутамат дегидрогеназа.
- Ферментийн бүрэн системчилсэн нэр: лактат-NAD+-оксидоредукт-аза.
Нэршлийн дүрэм баримталдаггүй улиг болсон нэрс ч бий. Жишээ нь хоол боловсруулах ферментүүд: трипсин, химотрипсин, пепсин.
Ферментийн синтезийн процесс
Ферментийн үйл ажиллагааг генетикийн түвшинд тодорхойлдог. Молекул нь ерөнхийдөө уураг учраас түүний нийлэгжилт нь транскрипц болон орчуулгын процессыг яг давтдаг.
Ферментийн нийлэгжилт дараах схемийн дагуу явагдана. Нэгдүгээрт, хүссэн ферментийн талаарх мэдээллийг ДНХ-ээс уншдаг бөгөөд үүний үр дүнд мРНХ үүсдэг. Мессенжер РНХ нь ферментийг бүрдүүлдэг бүх амин хүчлийг кодлодог. Ферментийн зохицуулалт нь ДНХ-ийн түвшинд ч тохиолдож болно: катализаторын урвалын бүтээгдэхүүн хангалттай бол генийн транскрипц зогсох ба эсрэгээр, хэрэв бүтээгдэхүүн шаардлагатай бол транскрипцийн процесс идэвхждэг.
МРНХ эсийн цитоплазмд орсны дараа дараагийн үе шат эхэлнэ - орчуулга. Эндоплазмын торлог бүрхэвчийн рибосомууд дээр пептидийн бондоор холбогдсон амин хүчлүүдээс бүрдсэн анхдагч гинж нийлэгждэг. Гэсэн хэдий ч анхдагч бүтэц дэх уургийн молекул нь ферментийн үүргээ гүйцэтгэж чадахгүй байна.
Ферментийн идэвхжил нь уургийн бүтцээс хамаарна. Ижил ER дээр уургийн мушгиралт үүсдэг бөгөөд үүний үр дүнд эхлээд хоёрдогч, дараа нь гуравдагч бүтэц үүсдэг. Зарим ферментийн синтез энэ үе шатанд аль хэдийн зогсдог боловч катализаторын идэвхийг идэвхжүүлэхийн тулд ихэвчлэн шаардлагатай байдаг.коэнзим ба кофактор нэмсэн.
Эндоплазмын торлог бүрхэвчийн зарим хэсэгт ферментийн органик бүрэлдэхүүн хэсгүүд: моносахаридууд, нуклейн хүчил, өөх тос, витаминууд хавсардаг. Зарим фермент коэнзимгүйгээр ажиллах боломжгүй.
Кофактор нь уургийн дөрөвдөгч бүтцийг бүрдүүлэхэд чухал үүрэг гүйцэтгэдэг. Ферментийн зарим функцууд нь уураг нь домайн байгууллагад хүрэх үед л боломжтой байдаг. Тиймээс хэд хэдэн уургийн бөмбөрцөг хоорондын холбогч холбоос нь металлын ион байдаг дөрөвдөгч бүтэцтэй байх нь тэдний хувьд маш чухал юм.
Ферментийн олон хэлбэр
Ижил урвалыг хурдасгадаг хэд хэдэн ферменттэй байх шаардлагатай боловч зарим үзүүлэлтээрээ бие биенээсээ ялгаатай байдаг. Жишээлбэл, фермент 20 градусын температурт ажиллах боломжтой, харин 0 градусын температурт тэрээр үүргээ гүйцэтгэх боломжгүй болно. Орчны бага температурт ийм нөхцөлд амьд организм юу хийх ёстой вэ?
Ижил урвалыг хурдасгадаг, гэхдээ өөр өөр нөхцөлд ажилладаг хэд хэдэн ферментүүд нэгэн зэрэг орсноор энэ асуудал амархан шийдэгддэг. Хоёр төрлийн ферментийн олон хэлбэр байдаг:
- Изоферментүүд. Ийм уургууд нь өөр өөр генээр кодлогдсон, өөр өөр амин хүчлүүдээс тогтдог боловч ижил урвалыг хурдасгадаг.
- Үнэн олон тооны хэлбэр. Эдгээр уургууд нь ижил генээс хуулбарлагдсан боловч пептидүүд рибосомууд дээр өөрчлөгддөг. Гаралт нь ижил ферментийн хэд хэдэн хэлбэр юм.
БҮүний үр дүнд эхний төрлийн олон хэлбэр нь удамшлын түвшинд, хоёр дахь хэлбэр нь орчуулгын дараах түвшинд үүсдэг.
Ферментийн ач холбогдол
Анагаах ухаанд ферментийн хэрэглээ нь шинэ эм ялгарах хүртэл багасч, бодисууд нь аль хэдийн зохих хэмжээгээрээ байдаг. Эрдэмтэд бие махбодид дутагдаж буй ферментүүдийн нийлэгжилтийг идэвхжүүлэх аргыг хараахан олоогүй байгаа ч өнөөдөр тэдний дутагдлыг түр нөхөх боломжтой эмүүд өргөн тархсан байна.
Эс дэх өөр өөр ферментүүд нь амьдралыг тэтгэх олон төрлийн урвалыг хурдасгадаг. Эдгээр энизмүүдийн нэг нь нуклеазын бүлгийн төлөөлөгчид юм: эндонуклеаз ба экзонуклеазууд. Тэдний үүрэг бол эс дэх нуклейн хүчлүүдийг тогтмол түвшинд байлгаж, гэмтсэн ДНХ болон РНХ-г арилгах явдал юм.
Цус бүлэгнэх гэх мэт үзэгдлийн талаар бүү мартаарай. Хамгаалалтын үр дүнтэй арга хэмжээ болох энэ үйл явц нь хэд хэдэн ферментийн хяналтанд байдаг. Гол нь идэвхгүй уураг фибриногенийг идэвхтэй фибрин болгон хувиргадаг тромбин юм. Түүний утаснууд нь хөлөг онгоцны гэмтлийн газрыг хааж, улмаар хэт их цус алдахаас сэргийлдэг сүлжээг үүсгэдэг.
Ферментийг дарс үйлдвэрлэх, шар айраг исгэх, олон айрагны бүтээгдэхүүн авахад ашигладаг. Мөөгөнцрийн тусламжтайгаар глюкозоос архи гаргаж авах боломжтой боловч энэ процессыг амжилттай явуулахад түүнээс ханд авахад хангалттай.
Таны мэдэхгүй байсан сонирхолтой баримтууд
- Биеийн бүх ферментүүд асар их масстай - 5000-аас1000000 Тийм ээ. Энэ нь молекул дахь уураг байгаатай холбоотой юм. Харьцуулбал: глюкозын молекул жин 180 Да, нүүрстөрөгчийн давхар исэл ердөө 44 Да.
- Өнөөдрийг хүртэл янз бүрийн организмын эсүүдээс олдсон 2000 гаруй ферментийг илрүүлсэн. Гэхдээ эдгээр бодисуудын ихэнх нь бүрэн ойлгогдоогүй байна.
- Ферментийн идэвхийг үр дүнтэй угаалгын нунтаг үйлдвэрлэхэд ашигладаг. Энд ферментүүд бие махбодтой ижил үүрэг гүйцэтгэдэг: тэдгээр нь органик бодисыг задалдаг бөгөөд энэ өмч нь толботой тэмцэхэд тусалдаг. Үүнтэй төстэй угаалгын нунтагыг 50 градусаас ихгүй температурт хэрэглэхийг зөвлөж байна, эс тэгвээс денатурацийн процесс үүсч болзошгүй.
- Статистикийн мэдээгээр дэлхий даяарх хүмүүсийн 20% нь ферментийн дутагдлаас болж зовж шаналж байна.
- Ферментийн шинж чанарыг маш удаан хугацаанд мэддэг байсан ч 1897 онд л хүмүүс элсэн чихрийг исгэхдээ мөөгөнцөр биш харин тэдний эсээс гаргаж авсан хандыг ашиглаж болохыг ойлгосон.
